Amüloid-β-valk on neurotroofne ja neurotoksiline in vivo ja in vitro inimese ja roti neuronaalsetes rakukultuurides. β-amüloidpeptiidid (aminohapped 1-42 ja 1-43) on Alzheimeri tõve all kannatajate hipokampuses, neokorteksis ja amügdalas esinevad seniilse naastude ja neurofibrillaarsete sasipuntrate peamised koostisosad.
Amüloid-β valgufragment 1-40 (Aβ40) sisaldab katioonipõhiseid enamasti ioonkanaleid.
Amüloid-β valgufragment 1-40 (Aβ40) on tuletatud amüloid-β-proteiinist (Aβ), mis on kaardistatud inimese kromosoomile 21q21.3. Aβ40 on valdavalt veresoonte amüloidi ladestustes. Aβ40 sisaldab C-otsa membraani sisestuspiirkonda. Sellel on struktuurne üleminek juhuslikult mähiselt a-spiraalsele konstruktsioonile vee-mitselli keskkonnas.
Utiliit
Kasutatud on amüloid-β valgufragmenti 1-40:
temperatuuril põhinev enamasti konformatsiooniuuring, kasutades Fourier’i ümbertöödeldud infrapuna/diferentsiaalse skaneerimise kalorimeetria (FT-IR/DSC) uuringuid
embrüonaalsete tüvirakkude söötme elemendina, et inhibeerida amüloidi sadestumist fibroblastides
amyloid
Lahustamine
Maksimaalse orgaanilise koormuse saamiseks lahjendage inventar kaltsiumivabas PBS-is 1 mg/ml-ni ja inkubeerige 37 ° C juures neli päeva.
Erinevad märkmed
Lüofiliseeritud 0,1% TFA -st H20 -s
Kokkuvõte
Arvatakse, et Alzheimeri tõve (AD) patogeneesi põhjustab β-amüloidpeptiidi (Aβ) tootmine ja sadestamine. Mõne aasta jooksul on uurijaid hämmastanud nõrk või olematu korrelatsioon inimmõtte neuriitiliste naastude patoloogia hulga ja teadusliku dementsuse diplomi vahel. Praegused edusammud amüloidpatoloogia juhtumi mõistmisel on aidanud seda põnevikku parandada. Olulised tõendid näitavad nüüd, et Aβ lahustuvus ja Aβ kogus paljudes basseinides võivad olla ka eriti hoolikalt seotud haigusseisundiga. Nende Aβ basseinide koosseisus on täiesti erinevad amüloidi ladestuste populatsioonid ja see on eriti korrelatsioonis mõjutatud isiku teadusliku staatusega. Kujutise rakendusteadused, koos uute amüloidkujutusmaakleritega, mis põhinevad peamiselt histoloogiliste värvainete keemilisel konstruktsioonil, muudavad praegu amüloidpatoloogia ja haiguse arengu jälgimise võimalikuks haigestunud isiku sees.
Kummalisel kombel osutavad want lähenemisviisid sellele, et AD -sse deponeeritud Aβ erineb täiesti loomade moes esinevast. Põhimõtteliselt eemaldatakse hoiustatud Aβ loomade moes lihtsalt meelest ja see ei esita identseid kehalisi ja biokeemilisi omadusi, kuna AD -s esinev amüloid. See tõstatab vajalikud punktid tulevaste ravimaaklerite sündmuse ja testimise kohta. want lähenemisviisid osutavad sellele, et AD -sse deponeeritud Aβ on täiesti erinev loomade moes esinevast.
Põhimõtteliselt eemaldatakse hoiustatud Aβ loomade moes lihtsalt meelest ja ei esita identseid kehalisi ja biokeemilisi jooni, kuna AD -s esinev amüloid. See tõstatab vajalikud punktid tulevaste ravimaaklerite sündmuse ja testimise kohta. want lähenemisviisid osutavad sellele, et AD -sse deponeeritud Aβ on täiesti erinev loomade moes esinevast. Põhimõtteliselt puhastatakse hoiustatud Aβ loomade moes lihtsalt meelest ja ei esita identseid kehalisi ja biokeemilisi jooni, kuna AD -s esinev amüloid. See tõstatab vajalikud punktid tulevaste ravimaaklerite sündmuse ja testimise kohta.
